I.4. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВ

Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами — аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи. Природные белки построены из 20 различных аминокислот. Поскольку эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, то они могут образовать громадное количество разнообразных белков. Число изомеров, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде исчисляется огромными величинами. Так, если из двух аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из четырех аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот — 2,4?10¹⁸ разнообразных белков.

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Ясно, что природа не может позволить случайных сочетаний аминокислотных последовательностей, и для каждого вида характерен свой специфический набор белков, определяемый, как теперь известно, наследственной информацией, закодированной в молекуле ДНК живых организмов. Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. В этом преобразовании участвуют специальные белки помощники. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в аминокислотной последовательности. Блочная структура глобулярных белков отражается на процессе их сворачивания (самоорганизации).

Последовательность аминокислот сама по себе может после синтеза свертываться в трехмерные структуры, например, спираль, ленту, клубок. Но чаще образование правильной трехмерной структуры требует участия шаперонов. Шапероны — это белки, которые в нужный момент подтягивают уже свернутые цепи и сшивают их с помощью двух атомов серы, или путем склеивания-отклеивания помогают принять нужную пространственную упаковку…

После синтеза первичной последовательности (или даже в процессе синтеза) формулируются р-спирали, В-структуры, В-повороты, В-листы и т. д., которые далее поэтапно взаимодействуют, быстро образуя компактную глобулу. Альфа-структура белка — спираль, бета-структура белка — она линейна. Спирали свертываются в клубок, бета-структуры остаются линейными. Перебора других возможных упаковок практически нет. Нативная глобула обеспечивает уменьшение свободной энергии до минимума. Например, у альбумина высокая плотность отрицательных зарядов на поверхности альфа-спиралей.