I.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Белки бывают мембранные, мембрано-заякоренные, растворимые секреторные, растворимые цитоплазматические. В первом случае пептидная цепь такого белка содержит достаточно короткий сегмент, который состоит из резко гидрофобных аминокислот, расположенных в пределах гидрофобной зоны липидного бислоя, и два гидрофильных сегмента, располагающихся в просвете цистерны или в цитоплазме. Во втором случае белки имеют присоединенную жирную кислоту, которая погружена в бислой и удерживает белок около него.

Надсемействами белков называют группы изофункциональных макромолекул имеющих не более 85–90 % различий первичных структур и значительно более консервативные пространственные структуры. Число надсемейств белков в живой природе не очень велико (около 500-1000), причем большинство из них возникло в эпоху первичных клеток (~3,5 млрд. лет назад) из небольшого разнообразия исходных пептидов. Поэтому разные надсемейства должны сохранять следы общих первичных пептидов. В первичных структурах ряда белков найдены небольшие сходные пептиды. Об этом же говорит наличие разнообразных прямых и инвертированных повторов внутри генов (91).

Фермент, как и любой другой белок, может состоять из нескольких субъединиц, объединенных в одно целое. Такие субъединицы, представляющие собой индивидуальные полипептидные цепи (полипептиды), могут объединяться за счет т. н., не ковалентных белок-белковых взаимодействий, или за счет ковалентных связей. Например, за счет — S-S- связей между цистеинами, (аминокислотами, содержащими — SH группу), расположенными в разных полипептидах.

В белках выделяют домены — фрагменты белка, которые имеют относительно самостоятельную третичную структуру и характерную активность. Они либо глобулярные, либо стержневидные, либо изогнуты. Эти домены связаны между собой связями.